La miosina appartiene alle proteine ​​motorie ed è responsabile, tra le altre cose, dei processi coinvolti nella contrazione muscolare. Esistono diversi tipi di miosine, che partecipano tutti ai processi di trasporto o spostamento degli organelli cellulari all'interno del citoscheletro. Le deviazioni strutturali nella struttura molecolare della miosina possono essere la causa di malattie muscolari.

Che cos'è la miosina?

Oltre a dynein e kinesin, la miosina è una delle proteine ​​motorie responsabili dei processi di movimento e trasporto delle cellule all'interno della cellula. A differenza delle altre due proteine ​​motorie, la miosina funziona solo insieme all'actina. L'actina è a sua volta un componente del citoscheletro della cellula eucariotica. Questo è responsabile per la struttura e la stabilità della cellula.

Inoltre, l'actina con miosina e altre due proteine ​​strutturali costituisce l'unità strutturale contrattile effettiva del muscolo. Due terzi delle proteine ​​contrattili del muscolo sono miosina e un terzo di actina. Tuttavia, le miosine sono presenti non solo nelle cellule muscolari ma anche in tutte le altre cellule eucariotiche. Questo vale per gli eucarioti unicellulari, nonché per le cellule vegetali e animali. I microfilamenti (filamenti di actina) sono coinvolti nella costruzione del citoscheletro in tutte le cellule e, insieme alla miosina, controllano i flussi protoplasmatici.

Anatomia e costruzione

I miosini possono essere suddivisi in diverse classi e sottoclassi. Attualmente sono note oltre 18 classi diverse, le classi I, II e V sono le più significative. La miosina della fibra muscolare è chiamata miosina convenzionale e appartiene alla classe II. La struttura di tutte le miosine è simile. Sono tutti costituiti da una parte della testa (testa di miosina), una parte del collo e una parte della coda.

I filamenti di miosina del muscolo scheletrico sono costituiti da circa 200 molecole di miosina II, ciascuna con un peso molecolare di 500 kDa. La testiera è geneticamente molto conservatrice. La classificazione nelle classi strutturali è determinata principalmente dalla variabilità genetica della parte posteriore. La parte della testa si lega alla molecola di actina mentre la parte del collo funge da cerniera. Le parti di coda di diverse molecole di miosina si assemblano per formare filamenti (fasci). La molecola di miosina II è composta da due catene pesanti e quattro leggere.

Le due catene pesanti formano un cosiddetto dimero. La più lunga delle due catene ha una struttura alfa-elicoidale ed è composta da 1300 aminoacidi. La catena più corta è composta da 800 aminoacidi e rappresenta il cosiddetto dominio motorio e costituisce la testa della molecola, che è responsabile dei movimenti e dei processi di trasporto. Le quattro catene leggere sono collegate alla testa e al collo delle catene pesanti. Le Catene Leggere a distanza sono denominate normative e le Catene Leggere vicine come catene essenziali. Sono molto affini al calcio e possono quindi controllare la mobilità del collo.

Funzione e compiti

La funzione più importante di tutti i miosini è di trasportare gli organelli cellulari nelle cellule eucariotiche e di eseguire spostamenti all'interno del citoscheletro. Le molecole convenzionali di miosina II insieme all'actina e alle proteine ​​tropomiosina e troponina sono responsabili della contrazione muscolare. A tal fine, la miosina viene prima integrata nei dischi Z del sacro con l'aiuto della proteina proteica. Sei filamenti di titina fissano un filamento di miosina.

Nel sacomero, un filamento di miosina forma circa 100 connessioni trasversali ai lati. A seconda della struttura delle molecole di miosina e del contenuto di mioglobina, si possono distinguere diverse forme di fibre muscolari. All'interno del sacomero la contrazione muscolare si verifica attraverso il movimento della miosina nel ciclo del ponte trasversale. Innanzitutto, la testa della miosina è saldamente attaccata alla molecola di actina. Quindi l'ATP viene suddiviso in ADP, con l'energia rilasciata che porta alla tensione della testa della miosina. Allo stesso tempo, le catene leggere aumentano gli ioni calcio. Di conseguenza, la spina di miosina si collega a un Aktinmolekül adiacente a seguito di una modifica conformazionale.

Sotto la soluzione della vecchia connessione, la tensione viene ora convertita da un cosiddetto colpo di forza in energia meccanica. Il movimento è simile a un colpo di canottaggio. Myosinkopf si inclina da 90 ° a 40 ° -50 ° C. Il risultato è un movimento muscolare. Nella contrazione muscolare, solo la lunghezza del sacomero viene ridotta, mentre le lunghezze di filamenti di actina e miosina rimangono uguali. L'apporto di ATP nel muscolo dura solo per circa tre secondi. Scomponendo glucosio e grassi, ADP ricostruisce l'ATP, consentendo la conversione chimica in energia meccanica.

malattie

I cambiamenti strutturali della miosina da parte delle mutazioni possono portare a malattie muscolari. Un esempio di tale disturbo è la cardiomiopatia ipertrofica familiare. La cardiomiopatia ipertrofica familiare è una malattia ereditaria ereditata come disturbo autosomico dominante. La malattia è caratterizzata da ispessimento del ventricolo sinistro senza dilatazione.

Con una prevalenza dello 0, 2% nella popolazione generale, è una malattia cardiaca relativamente comune. Questa malattia è causata da mutazioni che portano a cambiamenti strutturali di betamyosin e alphatropomyosin. Questa non è una, ma mutazioni a più punti delle proteine ​​coinvolte nell'assemblaggio del sacomero. La maggior parte delle mutazioni si trova sul cromosoma 14. Patologicamente, la malattia è caratterizzata da un ispessimento dei muscoli del ventricolo sinistro.

Questa asimmetria dello spessore del muscolo cardiaco può causare problemi cardiovascolari con aritmie cardiache, dispnea, vertigini, perdita di coscienza e angina pectoris. Sebbene molti pazienti abbiano insufficienza cardiaca ridotta o assente, si può sviluppare insufficienza cardiaca progressiva.

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